Біологія ЗНО 2015

I'm a title. Click here to edit me

 

Білки — це високомолекулярні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Відомо близько 50 тис. білків, кожен з них складається з 20 основних амінокислот. Усі амінокислоти містять карбоксильну групу — СООН, яка виявляє кислотні властивості, та аміногрупу — NH2, яка виявляє основні властивості. Амінокислоти відрізняються одна від одної за будовою частин, які називають радикалами та позначають літерою ї£. Загальна формула амінокислот:

 

У молекулі білка залишки молекул амінокислот з’єднані один з одним за допомогою ковалентного пептидного зв’язку, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої амінокислоти з виділенням молекули води:

 

Сполука, що складається з двох залишків амінокислот, являє собою дипептид. Завдяки наявності в дипептиді карбоксильної групи та аміногрупи на кінцях молекули можливе приєднання до неї інших амінокислот. Якщо у такий спосіб з’єднується більше 10 амінокислот, то утворюється поліпептид.

Послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу називають первинною структурою білка. Вона визначає всі властивості та функції білків. Вторинна структура виникає внаслідок просторового укладання поліпептидного ланцюга і являє собою а-спіраль або β-складчатий шар. Вторинна структура стабілізується водневими зв’язками між —СО- та —NH-групами двох пептидних зв’язків у межах одного поліпептидного ланцюга (α-спіраль) або між двома поліпептидними ланцюгами (β-структура). Вторинну α-структуру мають міозин та тропоміозин — м’язові скоротливі білки, кератин — структурний білок дзьобу, волосся, нігтів, копит, рогів, луски, пір’я, β-структуру має фіброїн — білок шовку. Третинна структура білка являє собою тривимірне укладання в просторіα-спіральних і β-структурних утворень у вигляді сфер, або глобул (глобулярні структури, від лат. globules — кулька), чи у вигляді волокон (фібрілярні структури, від лат. fibrilea — волоконце). Третинна структура стабілізується чотирма типами зв’язків: водневими, дисульфидними (між атомами Сульфуру, що входять до складу залишку амінокислоти цистеїну), іонними (між зарядженими групами радикалів амінокйслот) та гідробофними взаємодіями між радикалами неполярних амінокислот. При цьому білок ущільнюється таким чином, щоб його гідрофобні бічні ланцюги були приховані всередині структури, тобто захищені від стикання з водою, а гідрофільні бічні ланцюги обернені назовні.

Деякі білки (гемоглобін, велика кількість ферментів вуглеводного обміну) складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, які називають субодиницями. У цьому разі після формування третинних структур окремих субодиниць виникає четвертинна структура, що стабілізується гідрофобними взаємодіями, а також іонними та водневими зв’язками.

 

 

 

 

Одна з основних властивостей білків — здатність змінювати структуру під впливом певних факторів (високої температури та тиску, дії хімічних сполук тощо), при цьому внаслідок розриву водневих і іонних зв’язків порушується третинна та вторинна структура білка. Процес порушення природної структури білка із збереженням його первинної структури називають денатурацією. Внаслідок денатурації змінюються властивості білка: знижується розчинність, втрачається біологічна активність тощо. У разі припинення нетривалої дії факторів, що спричинили денатурацію, можливе відновлення початкової структури білка. Це явище має назву ренатурації.